请画出甲醛分子的碳氧双键的电子排布,并用s/s*, p/p*, n标记每个轨道?

教学目的与要求:掌握生物化学的含义,主要研究内容、学科分支、学科特
点、生物化学的地位,以及学习生物化学的意义。
生物化学的概念(0.2学时)
生物化学的研究内容(0.25学时)
生物化学发展简史(0.15学时)
生物化学的发展趋势(0.15学时)
生物化学的学习方法(0.25学时)
教学重点与难点:生物化学研究内容;生物化学的发展趋势
生物化学(Biochemistry)这门学科,顾名思义是研究生命的化学。它的准确定义是:在分子水平上研究生物体的化学本质及其在生命活动过程中的化学变化规律。即,运用化学的原理和方法来探究生命现象的分子基础。
二、生物化学的研究内容
1、生物体的化学组成、结构、性质和功能
2、生物体内的物质代谢、能量转换以及调节
3、生物体生命现象的信息传递与表达
    生物化学研究的第三个方面,通过DNA的复制由亲代传递给子代。在子代的生长发育过程中,遗传信息从DNA转录给RNA,然后翻译成特异的蛋白质,以执行各种生命功能。
以上就是我们这个学期的生物化学课程将要学习的内容的一个概括,希望能够给大家一个粗略的轮廓,对大家以后的学习有所帮助。下面我简要介绍一下生物化学的发展简史。
三、生物化学的发展简史
1、生物化学的产生阶段(17~18世纪)
2、生物化的独立阶段(19世纪)
3、生物化学的发展阶段(20世纪上半叶)
4、生物化学的深化阶段(20世纪50年代至今)
四、生物化学的发展趋势
我们刚才讲过,蛋白质是生命的物质基础。对于生命活动领域,我们仍然了解的太少,大量的未知事件等待被研究。由于基因工程技术的逐渐成熟,后基因组时代,利用基因工程技术对蛋白质进行研究将会是生物化学领域的生长点。举例来说,在老年痴呆这一疾病的研究中,我们已经知道有一种叫做APP的蛋白起到非常重要的作用,它分解后形成的小分子肽Aβ是老年痴呆的重要致病因子之一。
今后生物化学发展的另外一个重要的特点就是学科间的交叉。由于研究内容越来越深入,单纯的生物化学知识和技术已经不能满足需求,细胞生物学、神经生物学、发育生物学和生物制药已经与现在生物化学的研究密不可分。如果我们要研究一种酶在细胞内的生理功能,我们就必然结合细胞生物学的技术;如果我们要研究神经活性物质的作用机理,我们也无法避免要结合已有的神经生物学研究成果;生物制药,由于它在造福人类方面不容忽视的影响以及它对于社会经济发展的促进,也会是今后生物化学研究的一个热点。
思考与练习:1、什么是生物化学?它的研究内容主要有哪些?
2、生物化学在生命科学中占有什么地位?
3、生物化学在实践中有何意义?
掌握氨基酸的结构及理化性质;蛋白质分子的基本结构、空间结构及理化性质;蛋白质变性、复性的过程。
了解蛋白质的各种分类方法。
一、蛋白质的分子组成(0.5学时)
1、蛋白质的元素组成特点
2、氨基酸的结构通式,氨基酸的理化性质氨基酸的连接方式
二、蛋白质的分子结构(2。3学时)
1、蛋白质的一级结构:蛋白质一级结构的概念及其主要的化学键。
2、蛋白质的空间结构:
蛋白质的二级结构的概念、主要化学键和形式:α-螺旋,β-折叠,β-转角与无规卷曲。掌握α-螺旋,β-折叠的结构特点
蛋白质的三级结构概念和维持其稳定的化学键:疏水作用、离子键、氢键和范德华引力
蛋白质的四级结构的概念和维持稳定的化学键
3、蛋白质结构与功能的关系:一级结构决定空间结构,空间结构决定生物学功能。
三、蛋白质的理化性质(2学时)
3、蛋白质的变性、沉淀和凝固
4、紫外吸收和呈色反应。
四、蛋白质的分类(0.2学时)
重点:氨基酸的重要理化性质,蛋白质的性质;蛋白质的结构层次
难点:蛋白质的二级结构。 
     蛋白质是生物体的基本组成成份。蛋白质是由20种氨基酸组成的高分子有机物质,典型的蛋白质分子含数百至数千个aa残基,分子量数千至数百万。
蛋白质在自然界及生物体中分布广、含量高、功能多种多样。它是生命体系中最重要的成分。肌肉、毛发、血细胞等以及常见的鸡蛋、皮革、蚕丝等都主要是由蛋白质组成的。蛋白质在人体内的含量很多,约占人体固体成分的45%。
它的分布很广,几乎所有的器官组织都含蛋白质,所以它又与所有的生命活动密切联系。它不仅是生物体的最基本的组成物质,又是生命活动的主要体现者。 
二、蛋白质的生物学意义(功能多样性)  
1、迄今为止,几乎所有的酶都是蛋白质。
酶:酶的化学本质主要是蛋白质,且催化的反应温和、快速、专一,任何生命活动之必须,有的还具有辅酶
2、组成成分,如参与细胞结构的建造,起支持和保护作用。
结构成分:胶原蛋白(肌腱、筋),角蛋白(头发、指甲),膜蛋白等。生物体就是蛋白质堆积而成,人的长相也是由蛋白质决定的。
4、调节物质代谢的激素有许多也是蛋白质或它的衍生物;
5、疾病的发生与防御也与蛋白质有关。
防御异体侵入机体,清除抗原,具高度专一性。病毒外壳蛋白
免疫系统:防御系统,抗原(进入"体内"的生物大分子和有机体),发炎。
细胞免疫:T细胞本身,分化,脓细胞。 
体液免疫:B细胞,释放抗体,导弹,免疫球蛋白(Ig)。
    蛋白质--它是构成生物体的一类最重要的有机氮化合物; 蛋白质不论其来源如何(动植物、微生物),各种蛋白质的元素组成很近似各元素的百分比对于大多数蛋白质都较相似;所含的主要元素有:
除此之外,不同种类的蛋白质中尚含有少量的其他元素,这些称为微量元素。蛋白质中所含的微量元素主要有:
  碘,主要存在于甲状腺球蛋白中。此外还有锌,铜等。
    蛋白质元素组成的特点是一切蛋白质都含有氮元素(或者说是区别于糖和脂的特征性元素),且比较恒定,平均为16%。而糖、脂多不含氮,即使含氮,其量也甚微,且不恒定。
是由多种氨基酸结合而成的一类具有特定的空间构象和生物学活性生物大分子。
形状:纤维状蛋白质对称性差,分子类似纤维或棒状,通常在生物体内作为结构成分存在,比如胶原纤维、角蛋白、丝心蛋白等;球状蛋白质分子对称性好,接近球型或椭球型,在细胞内通常承担动态的功能,大多数蛋白属于这一类。
第一节 蛋白质的基本组成单位――氨基酸
一、氨基酸的一般结构特征
目前,已发现的氨基酸可能超过200种左右,但组成蛋白质分子的氨基酸只有20种左右。这20种氨基酸也称为蛋白质氨基酸。这20种aa中,除脯氨酸外,都具有下图所示结构:
二、氨基酸的分类(自学)
三、氨基酸的重要理化性质
氨基酸的化学性质是由它的结构决定的,不同氨基酸之间的差异仅在侧链上,因此氨基酸具有许多共同的性质,个别氨基酸由于侧链的特殊结构尚有许多特殊的性质。
    这是氨基酸最重要的性质。氨基酸分子中既含有羧基,又含有氨基,故它是两性电解质。两性离子,又称为兼性离子即在同一个分子中含有等量的正负两种电荷或在同一氨基酸分子上带有能放出质子的-NH3+正离子和能接受质子的-COOH-负离子。
    氨基酸既是两性电解质,它在溶液中的带电情况,随溶液的pH的变化而变化。改变溶液的pH,可以使氨基酸带正电,或带负电。
    在一定的pH条件下,氨基酸分子中所带的正电荷和负电荷数相同,即净电荷为零,此时溶液的pH称为该种氨基酸的等电点(pI)。氨基酸的等电点是它呈现电中性时所处环境的pH。不同氨基酸由于分子中所含的可解离基团不同,解离程度不同,等电点不同。在等电点时,氨基酸的物理性质有所不同,最显著的特性是溶解度降低。氨基酸的等电点可由实验测定,也可根据氨基酸分子中所带的可解离基团的pK值来计算(课本方程式)。
 从上述结论知,等电溶液的pH与离子浓度无关,其值决定于两性离子两侧的可解离基团的pK值。
例如:甘氨酸在PH值为1的酸性条件下带正电荷,而当溶液的PH值为11的碱性环境时,则带负电荷;当溶液的PH值调到5.97时,甘氨酸主要以两性离子存在。此时甘氨酸分子中正负电荷相等,净电荷为0,不显电性,因此,5.97就是甘氨酸的等电点,即PI=5.97。
当氨基酸处于等电状态时,由于静电的作用,此时氨基酸的溶解度最小,容易沉淀(正负电荷相等,分子之间通过静电引力而结合成集聚体而易于沉淀)。由此,我们可以用调节溶液pH值的方法(即等电点法),使某一氨基酸大量沉淀而达到分离制备的目的。例如在味精生产中常采用等电点法使谷氨酸从发酵液中沉淀出来,只要调节发酵液的pH值至谷氨酸的等电点pI=3.22时,谷氨酸就可大量沉淀出来。
一、有关肽的一些基本概念
在蛋白质分子中,氨基酸之间是以肽键相连的。肽键就是一个氨基酸的α-
羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱去一分子水缩合形成的键,又称为酰胺键。
    氨基酸之间通过肽键联结起来的化合物称为肽(peptide),其实就是一种酰胺化合物。两个氨基酸形成的肽叫二肽,三个氨基酸形成的肽叫三肽……,以此类推。十个氨基酸形成的肽叫十肽,一般将十肽以下称为寡肽(oligopeptide),以上者称多肽(polypeptide)或称多肽链。50个氨基酸以上,有特定的构象,就被称为蛋白质。组成多肽链的氨基酸在相互结合时,失去了一分子水,与原来的相比,分子稍有残缺,因此把多肽中的氨基酸单位称为氨基酸残基(amino acid residue)。
肽链结构中有主链和侧链之分,主链骨架是指除侧链R以外的部分。

在多肽链中,肽链的一端保留着一个自由的α-氨基,另一端保留一个自由
的α-羧基,带α-氨基的末端称氨基末端(N端);带α-羧基的末端称羧基末端
(C端)。书写多肽链时可用略号,N端写于左侧,C端于右侧。
    除蛋白质水解可以产生长短不一的各种肽段之外,在生物体内还存在许多游离状态的天然肽,它们各自具有特殊的生物学功能,叫做活性肽,能够发挥重要的生物学功能。
(1)谷胱甘肽:还原型GSH和氧化型GSSG,多种酶的激活剂,参与体内多项代谢,主要作用是还原剂,消除体内的自由基(过氧化物)。全名是γ-谷氨酰半胱氨酰甘氨酸,简称谷胱甘肽(glutachione,简写GSH)。其中N末端的谷氨酸是通过γ-羧基与半胱氨酸的氨基相连。
a.解毒功能:与重金属离子、环氧化物(致癌物)结合排出体外。
b.维持红细胞膜的完整性。
c.参与高铁血红蛋白的还原作用。
(2)激素:催产素和加压素,9肽或环8肽,都是脑垂体后叶激素, 都有升血压、抗利尿、刺激子宫收缩、排乳的作用,催产素促进遗忘,加压素增强记忆;胰高血糖素,29肽,升高血糖,作用同肾上腺素。

第三节 蛋白质的分子结构
一级结构 初级结构(共价结构,即氨基酸的排列顺序)

一、 蛋白质的一级结构
蛋白质的一级结构包括指多肽链中氨基酸的排列顺序,包括二硫键的位置。胰岛素的一级结构见课本P16。
二、 蛋白质的二级结构
蛋白质的二级结构是指多肽链中主链原子的局部空间排布或盘绕折叠并依靠氢键维持固定的有规律性的结构。它不涉及侧链部分的构相。
1、蛋白质的几种二级结构
蛋白质的二级结构是主链的折叠和盘绕方式,已经提出的蛋白质的二级结构模型主要有以下几种:α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲。
α-螺旋是人们首先肯定的一种蛋白质空间结构形式,并广泛存在于各种蛋白质的结构中。α-螺旋的结构特点如下:
(1) α-螺旋结构是一个类似棒状的结构,多个肽键平面通过α-碳原子旋转,相互之间紧密盘曲成稳固的右手螺旋。肽链中氨基酸侧链R,分布在螺旋外侧。
(2)主链呈螺旋上升,每3.6个氨基酸残基上升一圈,相当于向上平移0.54nm(螺距),每个氨基酸残沿轴旋转1000;相邻两个氨基酸残基之间的轴心距为0.15 nm。
(3)相邻两圈螺旋之间借肽键中C=O和H形成许多链内氢健,即每一个氨基酸残基中的NH和后面相隔3-4个残基的(第四?五个)C=O之间形成氢键;氢键的取向几乎与中心轴平行。这是稳定α-螺旋的主要键。氢键环内包含13(3n+4,n≥3)个原子,因此称为3.6(13)螺旋。
(4)天然蛋白质中的α-螺旋绝大多数都是右手螺旋。
(5)影响α-螺旋结构的稳定的因素:
一条多肽链能否形成α-螺旋,且能否稳定,与其氨基酸的组成和排列顺序有极大的关系,特别是R基团的影响。由于肽链中氨基酸侧链R分布在螺旋外侧,其形状、大小及电荷都影响α-螺旋的形成。
① R基团电荷性质的影响:酸性或碱性氨基酸集中的区域,由于同电荷相斥,不利于α-螺旋形成
② R基团大小的影响:有较大的R基(如苯丙氨酸、色氨酸、异亮氨酸、缬氨酸)氨基酸集中的区域,也妨碍α-螺旋形成。
2)、β-折叠(β-片层) 
左:顺向平行 右:逆向平行
    ①是肽链相当伸展的结构,肽链平面之间折叠成锯齿状,相邻肽键平面间呈110°角。氨基酸残基的R侧链交替伸出在锯齿的上方或下方,以避免相邻侧链R基团之间的空间障碍。
    ②由两条肽链或一条肽链内的两段肽链间的所有肽键的C=O与H形成氢键,使构象稳定,氢键与肽链的长轴近于垂直。
    ③两段肽链可以是平行的,也可以是反平行的。即前者两条链从"N端"到"C端"是同方向的,氢键不平行,如β-角蛋白;后者是反方向的,"N端"和"C端"交替排列,氢键近于平行,如丝蛋白。β-片层结构的形式十分多样,正、反平行能相互交替。从能量上讲,反平行结构更稳定。
蛋白质分子的构象中,肽链经常会出现180°的回折,在这种回折角处的构象就是β-转角。
    没有确定规律性的部分肽链构象,肽链中肽键平面不规则排列,属于松散的无规卷曲。

定义:蛋白质的三级结构是建立在二级结构的基础上的。二级结构的基础上(包括超二级结构和结构域)再进一步盘曲或折迭形成含主链和侧链在内的具有一定规律的紧密的近似球形的专一性的三维空间结构,称为蛋白质的三级结构。   
    具备三维结构的蛋白质分子都有近似球状或椭圆状的物理外形,所以常常称它们为球蛋白,都具有高度的生物活性。换句话说,重要的生命活动都与蛋白质的三维结构直接相关并且对三维结构有严格的要求。所以,三维结构是蛋白质构象中的一个至关重要的等级或层次,从整体观念看,它实际包含着除亚基缔合以外的蛋白质分子结构的全部内容。在此,我们以球蛋白为典型对象来讨论蛋白质分子的三维结构。 
概念:由二条或二条以上具有三级结构的多肽链组成的蛋白质,其多肽链间通过次级键相互组合而形成的空间结构的聚合体称为蛋白质的四级结构。
1、其中,每个具有独立三级结构的多肽链单位称为亚基(subunit)。由两个或多个亚基组成的蛋白称寡聚蛋白(有同源,非同源之分)。四级结构实际上是指亚基的立体排布、相互作用及接触部位的布局。
2、四级缔合的驱动力,主要还是范德华力、氢键、离子键和疏水作用等次级键。在一定的条件下,四级结构的蛋白质可分离为其组成的亚基,而亚基本身构象仍可不变。
五、稳定蛋白质三维结构的作用力
在球状蛋白质中,亲水基团多位于分子表面,而疏水基团多位于分子的内部,形成疏水的核心,蛋白质构象的稳定主要靠次级键(主要是非共价键),包括氢键、疏水键、盐键以及范德华力。这些次级键可存在于一级结构序号相隔很远的氨基酸残基的R基团之间。次级键都是非共价键,易受环境中pH、温度、离子强度等的影响,有变动的可能性。二硫键不属于次级键,但在某些肽链中能使远隔的二个肽段联系在一起,这对于蛋白质构象的稳定上起着重要作用。
氢键是保持肽链折叠结构的主要因素。它在维持蛋白质空间构象中起着重要的作用。当氢原子与一个电负性较大的原子形成共价键时,氢原子带有正电性,可与另一个电负性较强的原子形成氢键,
 (2)疏水键(疏水的相互作用)
是由疏水基团为避开水相而相互靠近形成的。蛋白质分子中有许多疏水的氨基酸,蛋白质的多肽链在盘绕折叠形成特定的构象时,这些疏水侧链相互靠近趋向于分子内部以减少其与水的界面,这是蛋白质空间构象形成的驱动力之一。称为疏水力或疏水的相互作用。
范德华力是1873年,Van der Waals为修正气体的状态方程而提出的力学概念。可以是极性基团与极性基团之间、两个偶极之间的相互吸引力,也可以是极性基团的偶极与其对非极性基团的诱导而产生的诱导偶极之间的相互吸引力,即诱导力,它们共同组成范德华力。
它是存在于带相反电荷的基团之间的静电吸引力。
二硫键是两个硫原子之间所形成的共价键。它可以把不同的肽链、或同一条肽链的不同部分连接起来,对维持和稳定蛋白质的构象具有重要作用。在某些蛋白质中,二硫键一旦遭到破坏,则蛋白质的生物活性立即丧失,如核糖核酸酶有四对二硫键,在8M尿素中,用巯基乙醇处理,由于其分子中的二硫键被还原,其空间结构也随之被破坏,且丧失生物活性。除去这些试剂,被还原的二硫键可自发地重新恢复折叠结构(烫发的原理)。
        以上这些次级键都是一些比较弱的化学键,但各种次级键加在一起就可产生足以维持蛋白质构象的强大作用力。
第四节 蛋白质分子结构与功能的关系
一、蛋白质的一级结构与功能的关系
   蛋白质实现其生物学功能,从根本上来说是由它的一级结构决定的。1、同源(同功能)蛋白质中氨基酸顺序的种属差异与生物的分子进化
一级结构上的细微变化可直接影响其功能――分子病
分子病的概念是L.Pauling提出来的。如地中海贫血病、血浆凝血因子缺乏所引起的血友病、胰岛素分子病是由于胰岛素分子中B链第24位的苯丙氨酸被亮氨酸取代,使胰岛素成为活性很低的分子,不能降血糖。
    在蛋白质的结构中,参与功能活性部位的残基或处于特定构象关键部位的残基,即使在整个分子中发生一个残基的异常,那么该蛋白质的功能也会受到明显的影响。最突出的例子就是引起人类恶性贫血并在非洲较为流行的镰刀型贫血病。正常红细胞是圆盘状的,而患有此病的人的红细胞呈镰刀型。患者有头昏、胸闷等贫血症状,其红血球在缺氧时粘结成块(表面积减少),形似镰刀,且易破裂发生溶血,严重影响与氧的结合力。   
镰刀型红细胞贫血症是一种分子病。它是由于血红蛋白基因中的一个核苷酸的突变导致该蛋白分子中β链第六位的谷氨酸被缬氨酸取代,红血球聚集成镰刀状,其表面积减少,载氧能力下降,且细胞也变得脆弱而易发生溶血。 
二、蛋白质空间结构与功能的关系
蛋白质的变性是可逆的,变性蛋白在一定的条件下之所以能自动折叠成天然的构象,是由于形成复杂的三维结构所需要的全部信息都包含在它的氨基酸排列顺序上,蛋白质分子多肽链的氨基酸排列顺序包含了自动形成正确的空间构象所需要的全部信息,即一级结构决定其高级结构。由于蛋白质特定的高级结构的形成,出现了它特有的生物活性。
第五节 蛋白质的重要性质
蛋白质是由氨基酸组成的大分子化合物,其理化性质一部分与氨基酸相似,如两性电离、等电点、侧链基团的反应等等;也有一部分又不同于氨基酸,如高分子量、胶体性、变性等。
一、蛋白质的两性电离和等电点
    蛋白质是由氨基酸组成的,其分子中除两端的游离氨基和羧基,因此,在一定pH条件下,这些基团可以解离成带电基团,使得蛋白质带酸性或者碱性,是一种两性电解质。
作为带电颗粒它可以在电场中移动,移动方向取决于蛋白质分子所带的电荷。我们把带电大分子(胶体颗粒)在电场中的泳动现象称为电泳。蛋白质颗粒在溶液中所带的电荷,既取决于其分子组成中碱性和酸性氨基酸的含量,又受所处溶液的pH影响。不处在等电状态的蛋白质溶液其颗粒上带有同种电荷,在电场中能够向正极或负极移动。蛋白质在电场中移动的速度和方向取决于分子上所带电荷的正负性、电荷的数目及分子颗粒的大小。在一个混合蛋白质样品中,每种蛋白质在同一pH下各具有不同的带电性,再加上分子有大有小,因此在电场中能以不同的方向和速度移动,从而达到分离纯化蛋白质的目的。
当蛋白质溶液处于某一pH时,蛋白质游离成正、负离子的趋势相等,即成为兼性离子(净电荷为O),此时溶液的pH值称为蛋白质的等电点(isoelectric point,简写pI)。各种蛋白质分子由于所含的碱性氨基酸和酸性氨基酸的数目不同,因而有各自的等电点。蛋白质的等电pH将随介质的离子组成、pH而有所变动。故测定蛋白质的等电点时,要在一定pH、离子强度的缓冲液中进行。在等电状态的蛋白质分子,其物理性质有所改变,但最显著的是溶解度最小、易沉淀,同时,粘度和导电能力也最小。
    蛋白质分子量大,介于一万到百万之间,它在水中的颗粒直径在1~100nm范围之内,处于胶体颗粒的范围内。所以蛋白质具有胶体性质,如布朗运动、丁达尔现象、电泳现象、粘度大、不透过半透膜以及具有吸附力等性质。
    原因:①球状蛋白质的表面多亲水基团,具有强烈地吸引水分子作用,使蛋白质分子表面常为多层水分子所包围。②蛋白质具有两性性质,在非等电点状态时,相同蛋白质带相同电荷,同性见的相斥力使其不易凝聚沉淀。基于以上两个原因,使蛋白质虽然分子量大,但仍然能构成为亲水的胶体溶液。
    胶体溶液的一个很重要的性质是不能通过半透膜。所谓半透膜是指这类膜上具有小孔,只允许水及小分子物质通过,而蛋白质等大分子不能通过,故称为"半透膜"。动物体内的各种生物膜,另外像人造火棉胶、羊皮纸、玻璃纸等都是半透膜。与低分子物质比较,蛋白质分子扩散速度慢,不易透过半透膜,粘度大,在分离提纯蛋白质过程中,我们可利用蛋白质的这一性质,将混有小分子杂质的蛋白质溶液放于半透膜制成的囊内,置于流动水或适宜的缓冲液中,小分子杂质皆易从囊中透出,囊内保留了比较纯化的蛋白质,这种方法称为透析。
蛋白质的亲水胶体性质具有重要的生理意义。它能与体内大量的水结合形成各种流动性不同的胶体系统,例如细胞原生质。而且,细胞的形状、弹性、粘度等也与蛋白质亲水胶体密切相关。
蛋白质分子由于受到某些因素的影响而凝聚从溶液中析出的现象称为蛋白质沉淀作用。变性蛋白质一般易于沉淀,但也可不变性而使蛋白质沉淀;在一定条件下,变性的蛋白质也可不发生沉淀。
    蛋白质所形成的亲水胶体颗粒具有两种稳定因素,即颗粒表面的水化层和电荷。然而除掉这两个稳定因素(如调节溶液pH至等电点和加入脱水剂),蛋白质就可能因为失去电荷和水膜变得不稳定,容易凝集析出而沉淀。
1.中性盐沉淀(可逆的沉淀作用)
    蛋白质发生沉淀后,若用透析等方法除去使蛋白质沉淀的因素后,可使蛋白质恢复原来的溶解状态,这就是蛋白质的可逆沉淀作用。
低浓度的中性盐溶液可使多数蛋白质的溶解度增加,这种现象称为盐溶作用。这种现象的原理是蛋白质分子表面吸附了盐离子,于是分子表面同性电荷增加,相互间的排斥增加了与水分子的相互作用,使得蛋白质的溶解度提高。
如果在蛋白质溶液中加入大量的中性盐,由于盐离子的亲水性比蛋白质强,它们将与蛋白质争夺水膜,引起蛋白质分子脱水。同时,盐又是强电解质,大量的中性盐解离能够抑制蛋白质这一弱电解质的解离,减少了蛋白质所带的电荷。蛋白质的胶体稳定性被破坏后,溶解度逐渐下降,以致从溶液中沉淀出来,这种现象称为盐析。常用的中性盐有硫酸铵、硫酸钠、氯化钠等。硫酸铵是常用的沉淀蛋白质的盐类,因它在水中的溶解度大。
    不同的蛋白质由于氨基酸组成、结构和带电量不同,从溶液中析出所需要的盐的浓度不同。向含有多种蛋白质的溶液中加入不同浓度的盐,使不同的蛋白质依次从溶液中沉淀出来的方法称为分段盐析。例如先用半饱和的硫酸铵来沉淀出血浆中的球蛋白,然后加大硫酸铵的浓度至饱和,可以使清蛋白也都沉淀出来。盐析沉淀的蛋白质,经透析除盐,仍保证蛋白质的活性。这种方法常用于制备酶、激素、抗体等具有生物活性的蛋白质。
重金属盐类、有机溶剂、生物碱试剂等也可使蛋白质发生沉淀,但不能用透析等方法除去沉淀剂而使蛋白质重新溶解于原来的溶剂中,这种沉淀作用称为不可逆的沉淀作用。
(1)有机溶剂沉淀蛋白质
    可与水混合的有机溶剂,如酒精、甲醇、丙酮等,对水的亲和力很大,能破坏蛋白质颗粒的水化膜,降低溶液的介电常数(是两种电荷被真空隔绝时的电势与被介质隔绝时的电势之比值),影响蛋白质分子的解离程度,使其易于聚集沉淀。在常温下,有机溶剂沉淀蛋白质往往引起变性,例如酒精消毒灭菌就是如此;但若在低温条件下则变性进行较缓慢,短时间内完成的操作可用于分离制备各种血浆蛋白质。
(2)重金属盐沉淀蛋白质
    在碱性条件下蛋白质带负电,可与重金属离子如汞、铅、铜、银等离子结合,形成不溶性的重金属蛋白盐沉淀。沉淀的条件以pH稍大于等电点为宜。因为此时蛋白质分子有较多的负离子易与重金属离子结合成盐。重金属沉淀的蛋白质常是变性的,但若在低温条件下,并控制重金属离子浓度,也可用于分离制备不变性的蛋白质。
    临床上利用蛋白质能与重金属盐结合的这种性质,抢救误服重金属盐中毒的病人。给病人口服大量蛋白质如牛奶或的蛋清,然后用催吐剂将结合的重金属盐呕吐出来解毒。长期从事重金属作业的人,应吃高蛋白食物,以防止重金属离子被机体吸收后造成的损害。
(3)生物碱试剂以及某些酸类沉淀蛋白质
    生物碱是植物组织中具有显著生理作用的一类含氮的碱性物质。能够沉淀生物碱的试剂称为生物碱试剂,如苦味酸、钨酸、鞣酸以及某些酸(如三氯醋酸、过氯酸、硝酸) 。蛋白质在酸性条件下正电荷易于与带酸根负离子生物碱试剂结合成不溶性的盐沉淀,沉淀的条件应当是pH小于等电点。
    临床血液化学分析时常利用此原理除去血液中的蛋白质,此类沉淀反应也可用于检验尿中蛋白质。"柿石症"的产生就是由于空腹吃了大量的柿子,柿子中含有单宁酸,使肠胃中的蛋白质凝固变性而成为不能被消化的"柿石"。
    将接近于等电点附近的蛋白质溶液加热,可使蛋白质发生凝固而沉淀。加热首先是使蛋白质变性,有规则的肽链结构被打开呈松散状不规则的结构,分子的不对称性增加,疏水基团暴露,进而凝聚成凝胶状的蛋白块。如煮熟的鸡蛋,蛋黄和蛋清都凝固。加热沉淀法常用于从红细胞中提取较耐热的SOD。
    蛋白质的变性和沉淀之间有很密切的关系。但蛋白质变性后并不一定沉淀,变性蛋白质只在等电点附近才沉淀;沉淀的变性蛋白质也不一定凝固。例如,蛋白质被强酸、强碱变性后由于蛋白质颗粒带着大量电荷,故仍溶于强酸或强减之中。但若将强碱和强酸溶液的pH调节到等电点,则变性蛋白质凝集成絮状沉淀物,若将此絮状物加热,则分子间相互盘缠而变成较为坚固的凝块。 
    蛋白质主链的肽键和侧链基团能与某些试剂作用,发生颜色反应。利用它的这种性质,可以确定蛋白质的存在与否。其中某些反应还可用于定量测定蛋白质。
第五节 蛋白质的分类与应用
蛋白质的种类繁多,结构复杂,迄今为止没有一个理想的分类方法。着眼的测面不同,分类也就各异。
1、从蛋白质分子的形状上,可将它们分为球状蛋白质及纤维状蛋白质。
球状蛋白:易溶解,功能性蛋白
纤维状蛋白:不溶于水,结构蛋白
2、从蛋白质组成上可分为单纯蛋白质(分子中只含氨基酸残基)及结合蛋白质(分子中除氨基酸外还有非氨基酸物质,后者称辅基);
    结合蛋白又可按其辅基的不同分为核蛋白、磷蛋白、金属蛋白、色蛋白等。

1、a.卵清蛋白、b.β-乳球蛋白和c.糜蛋白酶原的pI分别为4.6、5.2和9.1。指出在下述pH下,它们在电场中向阳极、阴极移动还是不动?①a在pH5.0②b在pH5.0和7.0③c在pH5.0、9.1和11?
【a向阳极;b向阴极、向阳极;c向阴极、不动、向阳极】
2、蛋白质在一级结构和四级结构间还包括哪些结构?简述它们各自所包含的类型以及维持它们的作用力?
第二章 核酸化学
掌握常见核苷酸的结构、符号和性质;核酸分子中核苷酸的连接方式、键的方向性;DNA的二级结构的特点;tRNA二级结构的特点;DNA的变性和复性概念和特点。 
熟悉核蛋白体RNA的结构与功能;核酸分子杂交原理。
了解病毒的基本结构;染色体的组装和结构。
一、核酸的化学组成 (1.5学时)
二、核酸的结构 (2学时)
核苷酸的连接方式,核酸的一级结构;核酸测序的方法、原理,测序的步骤和条件。
核酸的二、三级结构(DNA、RNA):其中 DNA 的二级结构(双螺旋结构模型),DNA 的三级结构,构型与构象,原核和真核生物基因组 DNA 的结构特点;几种RNA大致的二级结构和生理功能。
三、核酸的性质 (1.5学时)
核苷酸的性质,核酸的一般性质、重要性质,包括紫外吸收(含 增色效应与减色效应 )、颜色反应、 变性与复性 ,分子杂交。 
重点:DNA的二级结构;三种RNA的立体结构与功能;核酸的重要性质。
难点:核酸一级结构测序;超螺旋结构(DNA三级结构) 
蛋白质是生物体的重要组成成分,与各种生命现象和生命活动有着密切的关系。生物体内的这些蛋白质各自都有独特的氨基酸排列顺序及空间结构。一切细胞都有合成蛋白质所必需的信息,子代细胞也知道蛋白质要怎样合成,这种信息是在细胞分裂时由亲代传递给子代的,而且是非常精确的。这种信息就是我们常说的遗传信息,它的物质基础(化学组成)就是核酸。与蛋白质一样,核酸是一切生物机体不可缺少的组成部分,是生命遗传信息的携带者和传递者。它不仅对于生命的延续、生物物种遗传特性的保持、生长发育、细胞分化等起着重要的作用,而且与生物变异,如肿瘤、遗传病、代谢病等也密切相关。因此,核酸是现代生物化学、分子生物学和医学的重要基础内容之一。
第一节 核酸的种类、分布与化学组成
核酸是生物体内又一类重要的高分子化合物,是生物体的最基本的组成物质或成分。它由许多的核苷酸通过磷酸二酯键连接而成。它存在于几乎所有的生物细胞内,具有储存和传递遗传信息的功能,对生物体的个体发育、生长、繁殖、遗传变异等生命过程中起着重要的决定作用。
    根据核酸的化学组成,即核酸分子内所含的戊糖和碱基成份的不同,将其分为两大类:核糖核酸(RNA)和脱氧核糖核酸(DNA)。二者因结构不同,功能也不同。DNA是遗传物质,它作为遗传信息的载体,负责遗传信息的储存和发布,并通过复制将遗传信息传递给子代。RNA负责遗传信息的表达,转录DNA的遗传信息,参与蛋白质的生物合成,自身也发挥一定的生理功能。生物体内的核酸一般是和蛋白质结合在一起的,即以核蛋白的形式存在。

对于真核生物,DNA主要存在于核的染色质中(细胞分裂时期除外),极少量的存在于核外,如线粒体、叶绿体。核内的DNA通常与组蛋白结合,以染色质的形式存在。
细胞内的RNA,根据其功能和性质的不同,主要的有mRNA、tRNA、rRNA三类。另外还有些小的RNA,如不均一核RNA(hnRNA)和核小RNA(snRNA)。前者是mRNA前体,后者可以促进mRNA成熟。
    mRNA,即信使RNA(messenger RNA),约占RNA总量的5-10%左右,单链结构。蛋白质合成时,mRNA结合到核糖体上,通过传递DNA上面的遗传信息,作为决定蛋白质肽链中氨基酸排列顺序的模板。
90%的RNA存在于细胞质中,10%存在于细胞核内(主要集中在核仁区)。三种RNA共同协作,在蛋白质的生物合成中起着重要作用。
组成核酸的元素有C、H、O、N、P等。与蛋白质比较,它在组成上有两个特点:一是核酸一般不含元素S;二是核酸中P元素的含量较多并且恒定,约占9~10%。因此,核酸定量测定的经典方法,是以测定P含量来代表核酸量。
2、 核酸的基本单位――核苷酸
 核酸是高分子化合物,基本结构单位是核苷酸,由数量巨大的单核苷酸聚合
成长链。它被水解后可得到很多核苷酸,核苷酸又可被水解产生核苷和磷酸,核苷还可再进一步水解,产生戊糖和含氮碱基。

核酸中的戊糖有核糖(ribose)和脱氧核糖(deoxyribose)两种,分别存在于核糖核苷酸和脱氧核糖核苷酸中。
核苷酸中的碱基均为含氮杂环化合物,它们分别属于嘌呤碱和嘧啶碱。核苷酸中的嘌呤碱主要是鸟嘌呤G和腺嘌呤A;嘧啶碱主要是胞嘧啶C、尿嘧啶U和胸腺嘧啶T。DNA和RNA都含有鸟嘌呤G、腺嘌呤A和胞嘧啶C;胸腺嘧啶T一般而言只存在于DNA中,不存在于RNA中;而尿嘧啶U只存在于RNA中,不存在于DNA中。(化学结构见课本P36图2-2,2-3)

  细胞生物学(cell biology)是在显微、亚显微和分子水平三个层次上,研究细胞的结构、功能和各种生命规律的一门科学。接下来小编为大家整理了细胞生物学名词大全,希望对你有帮助哦!

  细胞是由膜包围着含有细胞核(或拟核)的原生质所组成, 是生物体的结构和功能的基本单位, 也是生命活动的基本单位。细胞能够通过分裂而增殖,是生物体个体发育和系统发育的基础。细胞或是独立的作为生命单位, 或是多个细胞组成细胞群体或组织、或器官和机体;细胞还能够进行分裂和繁殖;细胞是遗传的基本单位,并具有遗传的全能性。

  是细胞内除核以外的原生质, 即细胞中细胞核以外和细胞膜以内的原生质部分, 包括透明的粘液状的胞质溶胶及悬浮于其中的细胞器。

  生活细胞中所有的生活物质, 包括细胞核和细胞质。

  脱去细胞壁的细胞叫原生质体, 是一生物工程学的概念。如植物细胞和细菌(或其它有细胞壁的细胞)通过酶解使细胞壁溶解而得到的具有质膜的原生质球状体。动物细胞就相当于原生质体。

  细胞生物学是以细胞为研究对象, 从细胞的整体水平、亚显微水平、分子水平等三个层次,以动态的观点, 研究细胞和细胞器的结构和功能、细胞的生活史和各种生命活动规律的学科。细胞生物学是现代生命科学的前沿分支学科之一,主要是从细胞的不同结构层次来研究细胞的生命活动的基本规律。从生命结构层次看,细胞生物学位于分子生物学与发育生物学之间,同它们相互衔接,互相渗透。

  细胞学说是1838~1839年间由德国的植物学家施莱登和动物学家施旺所提出,直到1858年才较完善。它是关于生物有机体组成的学说,主要内容有:

  ① 细胞是有机体, 一切动植物都是由单细胞发育而来, 即生物是由细胞和细胞的产物所组成;

  ② 所有细胞在结构和组成上基本相似;

  ③ 新细胞是由已存在的细胞分裂而来;

  ④ 生物的疾病是因为其细胞机能失常。

  1861年由舒尔策(Max Schultze)提出, 认为有机体的组织单位是一小团原生质,这种物质在一般有机体中是相似的,并把细胞明确地定义为:“细胞是具有细胞核和细胞膜的活物质”。1880年 Hanstain将细胞概念演变成由细胞膜包围着的原生质, 分化为细胞核和细胞质。

  一种水的分子通道。在动物和植物细胞中已经发现有几种不同的水通道蛋白。在动物细胞中已经鉴定了水通道蛋白家族中的六个成员,在植物中发现了具有类似功能的蛋白质。膜的水通道蛋白 AQP1是1988年发现的,开始将这种蛋白称为通道形成整合蛋白(CHIP),是人的红细胞膜的一种主要蛋白。它可以使红细胞快速膨胀和收缩以适应细胞间渗透性的变化。AQP1蛋白也存在于其他组织的细胞中。AQP1及它的同系物能够让水自由通过(不必结合),但是不允许离子或是其他的小分子(包括蛋白质)通过。

  AQP1是由四个相同的亚基构成,每个亚基的相对分子质量为28kDa,每个亚基有六个跨膜结构域,在跨膜结构域2与3、5与6之间有一个环状结构,是水通过的通道。另外,AQP1的氨基端和羧基端的氨基酸序列是严格对称的,因此,同源跨膜区(1,4、2,5、3,6)在质膜的脂双层中的方向相反。AQP1对水的通透性受氯化汞的可逆性抑制,对汞的敏感位点是结构域5与6之间的189位的半胱氨酸。其他几种AQP1与肾功能有关。

  能够水解ATP,并利用ATP水解释放出的能量驱动物质跨膜运输的运输蛋白称为运输ATPase, 由于它们能够进行逆浓度梯度运输, 所以有称为泵。共有四种类型的运输ATPase:

  ③ F型泵(F-type pump),或称F型ATPase.这种泵主要存在于细菌质膜、线粒体膜和叶绿体的膜中, 它们在能量转换中起重要作用, 是氧化磷酸化或光合磷酸化偶联因子(F即fector的缩写)。F型泵工作时不会消耗ATP, 而是将ADP转化成ATP, 但是它们在一定的条件下也会具有ATPase的活性。

  协同运输又称偶联主动运输,它不直接消耗ATP,但要间接利用自由能,并且也是逆浓度梯度的运输。运输时需要先建立电化学梯度,在动物细胞主要是靠钠泵,在植物细胞则是由H+泵建立的H+质子梯度。

  动物细胞中,质膜上的钠泵和载体协作完成葡萄糖、氨基酸等的逆浓度梯度的协同运输。运输的机理是: 载体蛋白有两个结合位点, 可分别与细胞外的Na+、糖(氨基酸)等结合。Na+ 和葡萄糖分别与载体结合后, 载体蛋白借助Na+/K+泵运输时建立的电位梯度, 将Na+ 与葡萄糖(或氨基酸)同时运输到细胞内。在细胞内释放的Na+又被Na+/K+泵泵出细胞外维持Na+离子的电位梯度。

  由于协同运输能够同时转运两种物质,如果两种物质向同一方向运输,则称为同向(synport),例如葡萄糖和Na+的偶联运输,它是由Na+离子梯度驱动的。如果同时转运的两种物质是相反的方向,则称为异向(antiport),如心肌细胞中Na+与Ca2+的交换,也是由Na+离子梯度驱动的。

  在分子水平上研究生命现象的科学。研究生物大分子(核酸、蛋白质)的结 构、功能和生物合成等方面来阐明各种生命现象的本质。研究内容包括各种生命过程如光合作用、发育的分子机制、神经活动的机理、癌的发生等。

  以细胞为对象, 主要在分子水平上研究细胞生命活动的分子机制, 即研究细胞器、生物大分子与生命活动之间的变化发展过程, 研究它们之间的相互关系, 以及它们与环境之间的相互关系。

  又称霉形体,是最简单的原核细胞,支原体的大小介于细菌与病毒之间,直径为0.1~0.3 um, 约为细菌的十分之一, 能够通过滤菌器。支原体形态多变,有圆形、丝状或梨形,光镜下难以看清其结构。支原体具有细胞膜,但没有细胞壁。它有一环状双螺旋DNA,没有类似细菌的核区(拟核), 能指导合成700多种蛋白质。支原体细胞中惟一可见的细胞器是核糖体,每个细胞中约有800~1500个。支原体可以在培养基上培养,也能在寄主细胞中繁殖。

  支原体没有鞭毛,无活动能力,可以通过分裂法繁殖,也有进行出芽增殖的。

  生物大分子中具有特异结构和独立功能的区域,特别指蛋白质中这样的区域。在球形蛋白中,结构域具有自己特定的四级结构,其功能部依赖于蛋白质分子中的其余部分,但是同一种蛋白质中不同结构域间常可通过不具二级结构的短序列连接起来。蛋白质分子中不同的结构域常由基因的不同外显子所编码。

  由模板指导,在一系列酶的催化下,合成新的、与模板完全相同的分子。这是细胞内一种极其重要的组装方式, DNA和RNA的分子组装就属于此类。

  相同的单体分子在不同的酶系作用下, 生成不同的产物。如以葡萄糖为原料既可合成纤维素,也可合成淀粉,就看进入那条酶促反应途径。

  生物大分子借助本身的力量自行装配成高级结构,现代的概念应理解为不需要模板和酶系的催化, 以别于模板组装和酶效应组装。其实,这种组装也需要一种称为分子伴侣的蛋白介导, 如核小体的组装就需要核质素的介导。

  是蛋白复合体, 主要成份是引物酶和DNA解旋酶,是在合成用于DNA复制的RNA引物时装配的。引发体与DNA结合后随即由引物酶合成RNA引物。

  进行hnRNA剪接时形成的多组分复合物, 主要是有小分子的核RNA和蛋白质组成。

  组成原核生物的细胞。这类细胞主要特征是没有明显可见的细胞核, 同时也没有核膜和核仁, 只有拟核,进化地位较低。

  一类特殊细菌,在系统发育上既不属真核生物,也不属原核生物。它们具有原核生物的某些特征(如无细胞核及细胞器),也有真核生物的特征(如以甲硫氨酸起始蛋白质的合成,核糖体对氯霉素不敏感),还具有它们独有的一些特征(如细胞壁的组成,膜脂质的类型)。因之有人认为古细菌代表由一共同祖先传来的第三界生物(古细菌,原核生物,真核生物)。它们包括酸性嗜热菌,极端嗜盐菌及甲烷微生物。可能代表了活细胞的某些最早期的形式。

  除古细菌以外的所有细菌均称为真细菌。最初用于表示“真”细菌的名词主要是为了与其他细菌相区别。

  中膜体又称间体或质膜体, 是细菌细胞质膜向细胞质内陷折皱形成的。每个细胞有一个或数个中膜体,其中含有细胞色素和琥珀酸脱氢酶, 为细胞提供呼吸酶, 具有类似线粒体的作用, 故又称为拟线粒体。

  构成真核生物的细胞称为真核细胞,具有典型的细胞结构, 有明显的细胞核、核膜、核仁和核基质; 遗传信息量大,并且有特化的膜相结构。真核细胞的种类繁多, 既包括大量的单细胞生物和原生生物(如原生动物和一些藻类细胞), 又包括全部的多细胞生物(一切动植物)的细胞。

  细胞内具有膜包被结构的总称, 包括细胞质膜、核膜、内质网、高尔基体、溶酶体、线粒体和叶绿体等。

  膜结构体系的基本作用是为细胞提供保护。质膜将整个细胞的生命活动保护起来,并进行选择性的物质交换;核膜将遗传物质保护起来,使细胞核的活动更加有效;线粒体和叶绿体的膜将细胞的能量发生同其它的生化反应隔离开来,更好地进行能量转换。

  膜结构体系为细胞提供较多的质膜表面,使细胞内部结构区室化。由于大多数酶定位在膜上,大多数生化反应也是在膜表面进行的,膜表面积的扩大和区室化使这些反应有了相应的隔离,效率更高。

  另外,膜结构体系为细胞内的物质运输提供了特殊的运输通道,保证了各种功能蛋白及时准确地到位而又互不干扰。例如溶酶体的酶合成之后不仅立即被保护起来,而且一直处于监护之下被运送到溶酶体小泡。

  该系统又称为颗粒纤维结构系统,包括细胞核和核糖体。细胞核中的染色质是纤维结构,由DNA和组蛋白构成。染色体的一级结构是由核小体组成的串珠结构,其直径为10nm,又称为10纳米纤维。核糖体是由RNA和蛋白质构成的颗粒结构,直径为15~25nm,由大小两个亚基组成,它是细胞内合成蛋白质的场所。

  细胞骨架是由蛋白质与蛋白质搭建起的骨架网络结构,包括细胞质骨架和细胞核骨架。细胞骨架系统的主要作用是维持细胞的一定形态,使细胞得以安居乐业。细胞骨架对于细胞内物质运输和细胞器的移动来说又起交通动脉的作用; 细胞骨架还将细胞内基质区域化;此外,细胞骨架还具有帮助细胞移动行走的功能。细胞骨架的主要成分是微管、微丝和中间纤维。

  细胞社会学是从系统论的观点出发,研究细胞整体和细胞群体中细胞间的社会行为(包括细胞间识别、通讯、集合和相互作用等),以及整体和细胞群对细胞的生长、分化和死亡等活动的调节控制。细胞社会学主要是在体外研究细胞的社会行为,用人工的细胞组合研究不同发育时期的相同细胞或不同细胞的行为; 研究细胞之间的识别、粘连、通讯以及由此产生的相互作用、作用本质、以及对形态发生的影响等。

  通常是指分割两个隔间的一层薄薄的结构,可以是自然形成的或是人造的,有时很柔软。存在于细胞结构中的膜不仅薄,而且具有半透性(semipermeable membrane),允许一些不带电的小分子自由通过。

  细胞膜是细胞膜结构的总称,它包括细胞外层的膜和存在于细胞质中的膜,有时也特指细胞质膜。

  存在于细胞质中各膜结合细胞器中的膜,包括核膜、内质网膜、高尔基体膜、溶酶体膜、线粒体膜、叶绿体膜、过氧化物酶体膜等。

  是指包围在细胞表面的一层极薄的膜,主要由膜脂和膜蛋白所组成。质膜的基本作用是维护细胞内微环境的相对稳定,并参与同外界环境进行物质交换、能量和信息传递。另外, 在细胞的生存、生长、分裂、分化中起重要作用。

  真核生物除了具有细胞表面膜外,细胞质中还有许多由膜分隔成的各种细胞器,这些细胞器的膜结构与质膜相似,但功能有所不同,这些膜称为内膜 (internal membrane),或胞质膜(cytoplasmic membrane)。内膜包括细胞核膜、内质网膜、高尔基体膜等。由于细菌没有内膜,所以细菌的细胞质膜代行胞质膜的作用。

  是细胞内膜和质膜的总称。生物膜是细胞的基本结构,它不仅具有界膜的功能,还参与全部的生命活动。

  细胞质膜的一种特别结构,是由膜蛋白和纤维蛋白组成的网架,它参与维持细胞质膜的形状并协助质膜完成多种生理功能,这种结构称为膜骨架。膜骨架首先是通过红细胞膜研究出来的。红细胞的外周蛋白主要位于红细胞膜的内表面,并编织成纤维状的骨架结构,以维持红细胞的形态,限制膜整合蛋白的移动。

  又称收缩蛋白,是红细胞膜骨架的主要成份,但不是红细胞膜蛋白的成份,约占膜提取蛋白的30%.血影蛋白属红细胞的膜下蛋白,这种蛋白是一种长的、可伸缩的纤维状蛋白,长约100 nm,由两条相似的亚基∶β亚基(相对分子质量220kDa)和α亚基(相对分子质量200kDa)构成。两个亚基链呈现反向平行排列, 扭曲成麻花状,形成异二聚体, 两个异二聚体头-头连接成200nm长的四聚体。5个或6个四聚体的尾端一起连接于短的肌动蛋白纤维并通过非共价键与外带4.1蛋白结合,而带4.1 蛋白又通过非共价键与跨膜蛋白带3蛋白的细胞质面结合, 形成“连接复合物”。这些血影蛋白在整个细胞膜的细胞质面下面形成可变形的网架结构,以维持红细胞的双凹圆盘形状。

  血型糖蛋白又称涎糖蛋白(sialo glycoprotein),因它富含唾液酸。血型糖蛋白是第一个被测定氨基酸序列的蛋白质,有几种类型,包括A、B、C、D.血型糖蛋白B、C、D在红细胞膜中浓度较低。血型糖蛋白A是一种单次跨膜糖蛋白, 由131个氨基酸组成, 其亲水的氨基端露在膜的外侧, 结合16个低聚糖侧链。血型糖蛋白的基本功能可能是在它的唾液酸中含有大量负电荷,防止了红细胞在循环过程中经过狭小血管时相互聚集沉积在血管中。

  与血型糖蛋白一样都是红细胞的膜蛋白,因其在PAGE电泳分部时位于第三条带而得名。带3蛋白在红细胞膜中含量很高,约为红细胞膜蛋白的25%.由于带3蛋白具有阴离子转运功能,所以带3蛋白又被称为“阴离子通道”。带3蛋白是由两个相同的亚基组成的二聚体, 每条亚基含929个氨基酸,它是一种糖蛋白,在质膜中穿越12~14次,因此,是一种多次跨膜蛋白。

  又称2.1蛋白。锚定蛋白是一种比较大的细胞内连接蛋白, 每个红细胞约含10万个锚定蛋白,相对分子质量为215,000.锚定蛋白一方面与血影蛋白相连, 另一方面与跨膜的带3蛋白的细胞质结构域部分相连, 这样,锚定蛋白借助于带3蛋白将血影蛋白连接到细胞膜上,也就将骨架固定到质膜上。

  是由两个亚基组成的球形蛋白,它在膜骨架中的作用是通过同血影蛋白结合,促使血影蛋白同肌动蛋白结合。带4.1蛋白本身不同肌动蛋白相连,因为它没有与肌动蛋白连接的位点。

  是由两个亚基组成的二聚体,每个红细胞约有30,000个分子。它的形态似不规则的盘状物,高5.4nm,直径12.4nm.内收蛋白可与肌动蛋白及血影蛋白复合体结合,并且通过Ca2+和钙调蛋白的作用影响骨架蛋白的稳定性,从而影响红细胞的形态。

  含有磷酸基团的脂称为磷脂,是细胞膜中含量最丰富和最具特性的脂。动、植物细胞膜上都有磷脂, 是膜脂的基本成分, 约占膜脂的50%以上。磷脂分子的极性端是各种磷脂酰碱基, 称作头部。它们多数通过甘油基团与非极性端相连。磷脂又分为两大类: 甘油磷脂和鞘磷脂。甘油磷脂包括磷脂酰乙醇胺、磷脂酰胆碱(卵磷脂)、磷脂酰肌醇等。

  磷脂分子的疏水端是两条长短不一的烃链, 称为尾部, 一般含有14~24个偶数碳原子。其中一条烃链常含有一个或数个双键, 双键的存在造成这条不饱和链有一定角度的扭转。

  磷脂烃链的长度和不饱和度的不同可以影响磷脂的相互位置, 进而影响膜的流动性。各种磷脂头部基团的大小、形状、电荷的不同则与磷脂-蛋白质的相互作用有关。

  胆固醇存在于真核细胞膜中。胆固醇分子由三部分组成: 极性的头部、非极性的类固醇环结构和一个非极性的碳氢尾部。胆固醇的分子较其他膜脂要小, 双亲媒性也较低。胆固醇的亲水头部朝向膜的外侧,疏水的尾部埋在脂双层的中央。胆固醇分子是扁平和环状的,对磷脂的脂肪酸尾部的运动具有干扰作用,所以胆固醇对调节膜的流动性、加强膜的稳定性有重要作用。

  动物细胞膜胆固醇的含量较高,有的占膜脂的50%,大多数植物细胞和细菌细胞质膜中没有胆固醇,酵母细胞膜中是麦角固醇。

  将少量的磷脂放在水溶液中,它能够自我装配成脂双层的球状结构,这种结构称为脂质体,所以脂质体是人工制备的连续脂双层的球形脂质小囊。脂质体可作为生物膜的研究模型,并可作为生物大分子(DNA分子)和药物的运载体,因此脂质体是研究膜脂与膜蛋白及其生物学性质的极好材料。在构建导弹人工脂质体时,不仅要将被运载的分子或药物包入脂质体的内部水相,同时要在脂质体的膜上做些修饰,如插入抗体便于脂质体进入机体后寻靶。

  又称内在蛋白(intrinsic protein)、跨膜蛋白(transmembrane protein), 部分或全部镶嵌在细胞膜中或内外两侧,以非极性氨基酸与脂双分子层的非极性疏水区相互作用而结合在质膜上。实际上,整合蛋白几乎都是完全穿过脂双层的蛋白,亲水部分暴露在膜的一侧或两侧表面; 疏水区同脂双分子层的疏水尾部相互作用;整合蛋白所含疏水氨基酸的成分较高。跨膜蛋白可再分为单次跨膜、多次跨膜、多亚基跨膜等。跨膜蛋白一般含25% ~50%的α螺旋, 也有β折叠,如线粒体外膜和细菌质膜中的孔蛋白。

  又称附着蛋白((protein-attached)。这种蛋白完全外露在脂双层的内外两侧,主要是通过非共价健附着在脂的极性头部, 或整合蛋白亲水区的一侧, 间接与膜结合。

  外周蛋白可用高盐或碱性pH条件分离。实际上,有时外周蛋白与整合蛋白是难以区分的,因为许多膜蛋白是由多亚基组成的,其中有的亚基插入在脂双层,有些亚基则是外周蛋白。

  外周蛋白为水溶性, 占膜蛋白总量的20%~30%, 在红细胞中占50%, 如红细胞的血影蛋白和锚定蛋白都是外周蛋白。外周蛋白可以增加膜的强度,或是作为酶起某种特定的反应,或是参与信号分子的识别和信号转导。

  又称脂连接蛋白(lipid-linked protein),通过共价健的方式同脂分子结合,位于脂双层的外侧。同脂的结合有两种方式,一种是蛋白质直接结合于脂双分子层,另一种方式是蛋白并不直接同脂结合,而是通过一个糖分子间接同脂结合。

  通过与糖的连接被锚定在膜脂上的蛋白质主要是通过短的寡糖与包埋在脂双层外叶中的糖基磷脂酰肌醇 (glycosylphophatidylionositol,GPI)相连而被锚定在质膜的外侧。之所以能够在膜上发现这类脂锚定蛋白,是因为用特异识别和切割含有肌醇磷脂的磷脂酶处理细胞膜能释放出蛋白质。这类脂锚定蛋白通常是膜受体、酶和细胞粘着分子。一种很少见的贫血�阵发性血红蛋白夜尿就是GPI合成缺陷,导致红细胞容易破裂所至。

  另一类存在于细胞质面脂锚定蛋白是通过长的包埋在脂双层中的碳氢链进行锚定的。目前至少发现两种蛋白(Src 和Ras)是通过这种方式被锚定在质膜的细胞质面,提示这种锚定方式与细胞从正常状态向恶性状态转化有关。

Davson所提出,又称或三明治式模型。该模型认为膜的骨架是脂肪形成的脂双层结构,脂双层的内外两侧都是由一层蛋白质包被,即蛋白质-脂-蛋白质的三层结构,内外两层的蛋白质层都非常薄。并且,蛋白层是以非折叠、完全伸展的肽链形式包在脂双层的内外两侧。1954年对该模型进行了修改:膜上有一些二维伸展的孔,孔的表面也是由蛋白质包被的,这样使孔具有极性,可提高水对膜的通透性。

  这一模型是第一次用分子术语描述的结构, 并将膜结构同所观察到的生物学理化性质联系起来, 对后来的研究有很大的启发。

  1959年J.D.Robertson所提出。主要是根据电子显微镜的观察,发现细胞膜是类似铁轨结构(“railroad track”), 两条暗线被一条明亮的带隔开,显示暗——明——暗的三层,总厚度为7.5 nm,中间层为3.5 nm,内外两层各为2 nm.并推测:暗层是蛋白质, 透明层是脂,并建议将这种结构称为单位膜。

  单位膜模型是在片层结构模型的基础上发展起来的另一个重要模型。它与片层结构模型有许多相同之处,最重要的修改是膜脂双分子层内外两侧蛋白质存在的方式不同。单位膜模型强调的是蛋白质为单层伸展的β折叠片状, 而不是球形蛋白。另外,单位膜模型还认为膜的外侧表面的膜蛋白是糖蛋白,而且膜蛋白在两侧的分布是不对称的。这一模型能够解释细胞质膜的一些基本特性,例如质膜有很高的电阻,这是由于膜脂的非极性端的碳氢化合物是不良导体的缘故;再如由于膜脂的存在,使它对脂溶性强的非极性分子有较高的通透性,而脂溶性弱的小分子则不易透过膜。

  单位膜也有一些不足∶首先该模型把膜看成是静止的,无法说明膜如何适应细胞生命活动的变化;其二,不同的膜其厚度不都是7.5 nm,一般在5~10 nm之间;其三,如果蛋白质是伸展的, 则不能解释酶的活性同构型的关系。还有,该模型也不能解释为什么有的膜蛋白很容易被分离,有些则很难。

  1972年Singer 和Nicolson 总结了当时有关膜结构模型及各种研究新技术的成就,提出了流动镶嵌模型,认为球形膜蛋白分子以各种镶嵌形式与脂双分子层相结合, 有的附在内外表面, 有的全部或部分嵌入膜中, 有的贯穿膜的全层, 这些大多是功能蛋白。

  流动相嵌模型有两个主要特点。其一,蛋白质不是伸展的片层,而是以折叠的球形镶嵌在脂双层中,蛋白质与膜脂的结合程度取决于膜蛋白中氨基酸的性质。第二个特点就是膜具有一定的流动性,不再是封闭的片状结构,以适应细胞各种功能的需要。

  这一模型强调了膜的流动由性和不对称性,较好地体现细胞的功能特点,被广泛接受,也得到许多实验的支持。后来又发现碳水化合物是以糖脂或糖蛋白的形式存在于膜的外侧表面。

  孔蛋白是存在于细菌质膜的外膜、线粒体和叶绿体的外膜上的通道蛋白,它们允许较大的分子通过,其中线粒体孔蛋白可通过的最大分子为6000道尔顿,而叶绿体的孔蛋白则可通过相对分子质量在10,000到13,000之间的物质。

  孔蛋白是膜整合蛋白,它的膜脂结合区与其他的跨膜蛋白不同,不是α螺旋,而是β折叠。

  一种制备电子显微镜样品的方法。将组织放在液氮中快速下冷冻,然后用冰刀使样品断裂分割,通过金属复形可进行电镜观察。

  研究细胞膜蛋白分布不对称的一种方法。

  实验中首先要分离细胞膜,然后用乳过氧化物酶进行膜蛋白标记。由于过氧化物酶的分子较大而不能透过细胞膜,这样可以用于标记膜外表面的蛋白,包括外周蛋白和整合蛋白的外部分。标记后,分离膜蛋白,电泳分离和放射自显影进行鉴定。若是要标记膜内侧的蛋白,则需将膜置于低离子强度的溶液中以提高膜的通透性,使乳过氧化物酶进入膜泡进行内侧蛋白的标记。

  膜的流动镶嵌模型说明生物膜是一种动态的结构, 具有膜脂的流动性(fluidity)和膜蛋白的运动性(mobility)。

  膜的流动性主要是由膜的双脂层的状态变化引起的。在生理条件下, 膜脂多呈液晶态, 温度下降至某点, 则变为晶态。一定温度下, 晶态又可溶解再变成液晶态。这种临界温度称为相变温度, 在不同温度下发生的膜脂状态的改变称为相变(phase transition)。

  又称侧向迁移。在同一单层内的脂分子经常互相换位, 其速度相当快, 有人推测磷脂以这种方式从细胞一端扩散到另一端只需1~2秒。这种运动始终保持脂分子在质膜中的排布方向,亲水的基团朝向膜表面,疏水的尾指向膜的内部。

  又称为翻转(flip-flop)。它是指脂分子从脂双层的一个层面翻转至另一个层面的运动。磷脂发生翻转运动时,磷脂的亲水头部基团必须克服内部疏水区的阻力,这在热力学上是不利的。但是有些细胞含有翻转酶(flipase)能够促使某些磷脂从膜脂的一叶翻转到另一叶,所以这些酶在维持膜脂的不对称分布中起重要作用。

  自发条件下或人工诱导下, 两个不同基因型的细胞或原生质体融合形成一个杂种细胞。基本过程包括细胞融合导致异核体(heterokaryon)的形成, 异核体通过细胞有丝分裂导致核的融合, 形成单核的杂种细胞。有性生殖时发生正常的细胞融合, 即由两个配子融合成一个合子。

  人、鼠细胞融合实验分三步进行∶首先用荧光染料标记抗体∶将小鼠的抗体与发绿色荧光的荧光素(fluorescin)结合, 人的抗体与发红色荧光的罗丹明(rhodamine)结合;第二步是将小鼠细胞和人细胞在灭活的仙台病毒的诱导下进行融合;最后一步将标记的抗体加入到融合的人、鼠细胞中,让这些标记抗体同融合细胞膜上相应的抗原结合。开始,融合的细胞一半是红色, 一半是绿色。在37℃下40分钟后, 两种颜色的荧光在融合的杂种细胞表面呈均匀分布,这说明抗原蛋白在膜平面内经扩散运动而重新分布。这种过程不需要ATP.如果将对照实验的融合细胞置于低温(1℃)下培育, 则抗原蛋白基本停止运动。这一实验结果令人信服地证明了膜整合蛋白的侧向扩散运动。

  淋巴细胞通过产生抗体对外源蛋白进行应答,抗体分子位于细胞质膜上。蛋白质能够在不同的动物中诱导产生抗体,如果将小鼠的抗体注入兔子中,兔子将会产生抗小鼠抗体的抗体。可以从兔子的血液中分离这种抗体,并将这种抗体共价连接到荧光染料上,就可以通过荧光显微镜进行观察。

  当兔子的抗小鼠的抗体与小鼠的淋巴细胞混合时,带有标记的抗体就会同小鼠淋巴细胞质膜上的抗体结合,并分布在整个淋巴细胞的表面,但很快就会成块或成斑。导致这种现象的原因是抗体是多价的,每一个兔子的抗体能够同小鼠细胞质膜表面的多个抗体分子反应,也就是说小鼠的每一个膜抗体将同多个兔子的抗体反应。这样, 在小鼠淋巴细胞的细胞质膜表面形成“兔抗小鼠抗体分子-小鼠膜结合抗体”的斑。斑逐渐聚集扩大,当小鼠淋巴细胞质膜表面抗体全部同兔子的抗小鼠抗体结合后,将会在细胞表面的一侧形成“帽子”结构,最后通过内吞作用进入细胞。很显然,如果小鼠细胞质膜中的抗体蛋白不能自由的进行侧向扩散的话,斑和帽都是不能形成的。

  研究膜流动性的一种方法。首先用荧光物质标记膜蛋白或膜脂, 然后用激光束照射细胞表面某一区域, 使被照射区域的荧光淬灭变暗形成一个漂白斑。由于膜的流动性,漂白斑周围的荧光物质随着膜蛋白或膜脂的流动逐渐将漂白斑覆盖,使淬灭区域的亮度逐渐增加, 最后恢复到与周围的荧光光强度相等。

  细胞膜蛋白的标记方法有很多种。可以用非特异性的染料,如异硫氰酸荧光素(fluorescein isothiocyanate,FITC)将细胞膜蛋白全部进行标记。也可用特异性的探针,如荧光抗体,标记特异的膜蛋白。膜蛋白一旦被标记就可用激光束进行局部照射处理,使荧光脱色,形成直径约为1μm的白斑。若是可移动的膜蛋白,则会因蛋白的移动,使白斑消失,若是不能移动的蛋白。则白斑不会消失。

  根据荧光恢复的速度, 可推算膜脂的扩散速度为每秒钟为几个微米,而膜蛋白的扩散速度变化幅度较大,少数膜蛋白的扩散速度可达到膜脂的速度,大多数蛋白的扩散速度都比膜脂慢,还有一些膜蛋白完全限于某一个区域。正是这种限制,使膜形成一些特定的膜微区(membrane domain),这些微区具有不同的蛋白组成和功能。这实际上是膜蛋白不对称分布带来膜功能的不对称。

  FRAP技术也有它的不足之处。第一,它只能检测膜蛋白的群体移动,而不能观察单个蛋白的移动。其次,它不能证明膜蛋白在移动时是否受局部条件的限制。为了克服这些不足,发展了单颗粒示综(single-particle tracking,SPT)技术,可以用抗体金(直径15~40 nm)来标记单个膜蛋白,然后通过计算机控制的摄像显微镜进行观察。

  证明膜脂流动性的一种方法。在该技术中将一个含有不配对的电子基团(通常是硝基氧基团)加到磷脂的脂肪酸尾端,这就是所谓的自旋标记(spin- label )。当将这种脂暴露于外加磁场时,由于不配对电子基团的存在,它能够自旋产生顺磁场信号,这种共振能够被仪器检测获得共振谱。如果被标记的脂位于脂双层,根据共振谱就可以判断膜脂的流动性。

  这种运输主要是细胞与环境间的物质交换,包括细胞对营养物质的吸收、原材料的摄取和代谢废物的排除及产物的分泌。如细胞从血液中吸收葡萄糖以及细胞质膜上的离子泵将Na+泵出、将K+泵入细胞都属于这种运输范畴。

  是真核生物细胞内膜结合细胞器与细胞内环境进行的物质交换。包括细胞核、线粒体、叶绿体、溶酶体、过氧化物酶体、高尔基体和内质网等与细胞内的物质交换。

  这种运输不仅仅是物质进出细胞,而是从细胞的一侧进入,从另一侧出去,实际上是穿越细胞的运输。在多细胞生物中,整个细胞层作为半渗透性的障碍,而不仅仅是细胞质膜。如植物的根部细胞负责吸收水份和矿物盐, 然后将它们运输到其他组织即是这种运输。

  膜运输蛋白是膜整合蛋白, 或是大的跨膜分子复合物, 功能是参与被动运输(促进扩散)或主动运输(运输泵)。参与促进扩散的膜运输蛋白虽然没有酶活性, 但是具有酶催化的特点,如可达到最高速率、具有特异性和竞争抑制等,因此,运输蛋白又被称为透性酶(permease)。

  离子载体是一些能够极大提高膜对某些离子通透性的载体分子。大多数离子载体是细菌产生的抗生素,它们能够杀死某些微生物,其作用机制就是提高了靶细胞膜通透性,使得靶细胞无法维持细胞内离子的正常浓度梯度而死亡,所以离子载体并非是自然状态下存在于膜中的运输蛋白,而是人工用来研究膜运输蛋白的一个概念。根据改变离子通透性的机制不同,将离子载体分为两种类型:通道形成离子载体(channel-forming

  是一种由15个氨基酸组成的线性肽,其中8个是L-氨基酸,7个是D-氨基酸, 它具有疏水的侧链, 两个分子在一起形成跨膜的通道, 所以是一种形成通道的离子载体,它能够有选择地将单价阳离子顺电化学梯度通过膜,不过它并不显著提高运输速度。可被短杆菌肽 A离子通道运输的阳离子有∶H+ 〉NH4+〉K+ 〉Na+ 〉Li+.

  是一种由12个氨基酸组成的环形小肽,它是一种脂溶性的抗生素。将缬氨霉素插入脂质体后,通过环的疏水面与脂双层相连, 极性的内部能精确地固定K+.它在一侧结合K+,然后向内侧移动通过脂双层, 在另一侧将K+释放到细胞内。缬氨酶素可使K+的扩散速率提高100,000倍,但是它不能有效地提高Na+的扩散速度。

  是指物质沿着浓度梯度从半透性膜浓度高的一侧向低浓度一侧移动的过程,通常把这种过程称为简单扩散。这种移动方式是单个分子的随机运动,无论开始的浓度有多高,扩散的结果是两边的浓度达到平衡。虽然这种移动不需要消耗能量,主要是依靠扩散物质自身的力量,但从热力学考虑,它利用的是自由能。如果改变膜两侧的条件,如加热或加压,就有可能改变物质的流动方向,其原因就是改变了自由能。所以,扩散是物质从自由能高的一侧向自由能低的一侧流动。

  是指水分子以及溶剂通过半透性膜的扩散。水的扩散同样是从自由能高的地方向自由能低的地方移动,如果考虑到溶质的话,水是从溶质浓度低的地方向溶质浓度高的地方流动。

  简单扩散是被动运输的基本方式,不需要膜蛋白的帮助,也不消耗ATP,而只靠膜两侧保持一定的浓度差,通过扩散发生的物质运输。

  简单扩散的限制因素是物质的脂溶性、分子大小和带电性。

  一般说来, 气体分子(如O2、CO2、N2)、小的不带电的极性分子(如尿素、乙醇)、脂溶性的分子等易通过质膜,大的不带电的极性分子(如葡萄糖)和各种带电的极性分子都难以通过质膜。

  促进扩散又称易化扩散、协助扩散,或帮助扩散。是指非脂溶性物质或亲水性物质, 如氨基酸、糖和金属离子等借助细胞膜上的膜蛋白的帮助顺浓度梯度或顺电化学浓度梯度, 不消耗ATP进入膜内的一种运输方式。

  促进扩散同简单扩散相比,具有以下一些特点∶

  ① 促进扩散需要膜蛋白的帮助,并且比简单扩散的速度要快几个数量级。

  ② 简单扩散的速率与溶质的浓度成正比,而膜蛋白帮助的促进扩散可以达到最大值, 当溶质的跨膜浓度差达到一定程度时,促进扩散的速度不再提高。

  ③ 在简单扩散中,结构上相似的分子以基本相同的速度通过膜,而在促进扩散中,运输蛋白具有高度的选择性。如运输蛋白能够帮助葡萄糖快速运输,但不帮助与葡萄糖结构类似的糖类运输。

  ④ 与简单扩散不同,运输蛋白的促进扩散作用也会受到各种抑制。膜运输蛋白的运输作用也会受到类似于酶的竞争性抑制,以及蛋白质变性剂的抑制作用。

  通道蛋白是一类横跨质膜,能使适宜大小的分子及带电荷的分子通过简单的自由扩散运动, 从质膜的一侧转运到另一侧。通道蛋白可以是单体蛋白,也可以是多亚基组成的蛋白,它们都是通过疏水的氨基酸链进行重排,形成水性通道。通道蛋白本身并不直接与小的带电荷的分子相互作用, 这些小的带电荷的分子可以自由的扩散通过由脂双层中膜蛋白带电荷的亲水区所形成的水性通道。通道蛋白的运输作用具有选择性,所以在细胞膜中有各种不同的通道蛋白。通道蛋白参与的只是被动运输,在运输过程中并不与被运输的分子结合,也不会移动,并且是从高浓度向低浓度运输,所以运输时不消耗能量。

  这类通道的构型变化依据细胞内外带电离子的状态,主要是通过膜电位的变化使其构型发生改变, 从而将“门”打开。在很多情况下, 门通道有其自己的关闭机制, 它能快速地自发关闭。开放往往只有几毫秒时间。在这短暂瞬息时间里,一些离子、代谢物或其它溶质顺着浓度梯度自由扩散通过细胞膜。

  电位-门控通道在神经细胞的信号传导中起主要作用, 电位�门控通道也存在于其他的一些细胞,包括肌细胞、卵细胞、原生动物和植物细胞。

  这类通道在其细胞内或外的特定配体(ligand)与膜受体结合时发生反应, 引起门通道蛋白的一种成分发生构型变化, 结果使“门”打开。因此这类通道被称为配体-门控通道,它分为细胞内配体和细胞外配体两种类型。

  这种通道的打开受一种力的作用,听觉毛状细胞的离子通道就是一个极好的例子。声音的振动推开协迫门控通道,允许离子进入毛状细胞,这样建立起一种电信号,并且从毛状细胞传递到听觉神经,然后传递到脑。

  载体蛋白需要同被运输的离子和分子结合,然后通过自身的构型变化或移动完成物质运输的膜蛋白。载体蛋白促进扩散时同样具有高度的特异性,其上有结合点,只能与某一种物质进行暂时性、可逆的结合和分离。而且,一个特定的载体只运输一种类型的化学物质, 甚至一种分子或离子。

  载体蛋白既参与被动的物质运输,也参与主动的物质运输。由载体蛋白进行的被动物质运输, 不需要ATP提供能量。载体蛋白对物质的转运过程具有类似于酶与底物作用的动力学曲线、可被类似物竞争性抑制、具有竞争性抑制等酶的特性。但与酶不同的是: 载体蛋白不对转运分子作任何共价修饰。

  遗传学和细胞学结合建立了细胞遗传学,主要是从细胞学的角度, 特别是从染色体的结构和功能, 以及染色体和其他细胞器的关系来研究遗传现象, 阐明遗传和变异的机制。

  细胞学同生理学结合建立了细胞生理学,主要研究内容包括细胞从周围环境中摄取营养的能力、代谢功能、能量的获取、生长、发育与繁殖机理, 以及细胞受环境的影响而产生适应性和运动性的活动。细胞的离体培养技术对细胞生理学的研究具有巨大贡献。

  细胞学和化学的结合产生了细胞化学,主要是研究细胞结构的化学组成及化学分子的定位、分布及其生理功能, 包括定性和定量分析。如1943年克劳德(Claude)用高速离心法从细胞匀浆液中分离线粒体,然后研究它的化学组成和生理功能并得出结论: 线粒体是细胞氧化中心。1924年Feulgen发明的DNA的特殊染色方法——Feulgen反应开创了DNA的定性和定量分析。


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